DESCOBERTA: bioquímicos desvendaram como certas bactérias produzem o terpenóide 2-metil-isoborneol (MIB), uma molécula muito FEDIDA!

Pode ser detectada em baixíssimas concentrações (ppt). Embora enalteça o sabor de queijos como a Brie e o Camembert, as moléculas produzidas na decomposição bacteriana de matéria orgânica contaminam a água e o gosto para nas nossas torneiras.
Agora que os químicos sabem como é a biossíntese destas moléculas, vão tentar inibir este processo nas bactérias. Veja artigo http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/bi300109c

Difosfato de geranilo C-metiltransferase (GPPMT) a partir de Streptomyces coelicolor A3 (2) é o metiltransferase descoberto pela primeira vez que modifica um difosfato de isoprenóide acíclico, difosfato de geranilo (GPP), para se obter um não-canônico acíclico produto difosfato alílico, 2 methylgeranyl-difosfato, que serve como o substrato para uma reacção de ciclização subsequente catalisada por um ciclase terpenóide, sintase methylisoborneol. Aqui, nós relatam as estruturas cristalinas de GPPMT em complexo com GPP ou o substrato de geranilo análogo S thiolodiphosphate-(GSPP), juntamente com S-adenosil-L-homocisteína no sítio de ligação cofactor, resultante de desmetilação no in situ de S-adenosil-L--metionina, em 2,05 ou 1,82 Å de resolução, respectivamente. Estas estruturas sugerem que tanto GPP e GSPP pode sofrer metilação catalítica na GPPMT cristalino, seguido por dissociação do produto isoprenóide. S-adenosil-L-homocisteína permanece ligada no local activo, no entanto, e não troca com uma molécula de fresco de cofactor S-adenosil-L-metionina. Estas estruturas fornecer pistas importantes sobre o mecanismo molecular da reacção, especialmente em relação à face da ligação dupla 2,3 de GPP que é metilado, bem como a estabilização do carbocátion intermediário resultante através de catiões-¸ interacções.Desfazer edições