INTERFACES BIOSÓLIDAS: químicos descobriram o mecanismo da auto-associação de PROTEINAS em interfaces sólidas. A pesquisa descreve passo-a-passo como os polipeptídeos perdem sua estrutura ternária 3D para formar lindos padrões em 2D.
Auto-montagem de proteínas em superfícies é utilizado em muitos campos de integrar intrincadas estruturas e funções biológicas diversas com materiais de engenharia. As proteínas que controlam a bio-sólidos depende de interfaces de estabelecer correlações importantes entre as seqüências primárias e resultantes organizações espaciais em substratos. Proteína auto-montagem, no entanto, continua a ser um desafio de engenharia. Como uma nova abordagem, demonstramos aqui que dodecapeptides curtas selecionados por phage display são capazes de auto-montagem em forma de grafite e nanoestruturas de longo alcance ordenadas biomoleculares. Usando a microscopia de força atômica e entre em contato com estudos ângulo, podemos identificar três domínios de aminoácidos ao longo da seqüência primária que orientam peptídeo encomendar e levar para nanoestruturas com resíduos uniformemente exibidos. Os péptidos são ainda concebido através de mutações simples para controlar fundamentais processos interfaciais, incluindo a ligação iniciais, agregação de superfície e cinética de crescimento, e as interacções intermoleculares. Adaptação pequenos peptídeos através de sua seqüência primária oferece controle versátil sobre auto-montagem molecular, resultando em propriedades bem definidas superfície essenciais na construção de engenharia, quimicamente ricos, bio-sólidos interfaces.
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